Membránstruktúrák,membránfehérjék Kripli Balázs

Membrán struktúrák

A biológiai membránok kulcsfontosságú struktúrákat alkotnak a sejtekben:

1. A sejteket plazmamembrán határolja és alapvető szerepet játszik abban, hogy a sejtek belső összetétele eltér a környezetük összetételétől.

2. Eukarióta sejtekben pedig belső membrán struktúrák (ER, Golgi, mitokondrium stb.) is vannak, aminek következtében az organellumok és a citoszól eltérő összetételűek.

Minden biológiai membránnak egységes, általános struktúrája van (kivéve: ősbaktériumok membránja): nem kovalens kölcsönhatásokkal összetartott lipidekből és fehérjékből álló vékony film. A lipidek a biológiai membrán alapvázát a fehérjék pedig a specifikus tulajdonságokat biztosítják.

A biológiai membránt alkotó lipidek amfipatikus molekulák

A lipidek nem oldódnak vízben csak szerves oldószerben. A lipidek amfipatikus molekulák és ez a görög szó azt jelenti, hogy "mindkettőt tolerálja". A molekula egyik vége (fej) hidrofil (poláros), a másik vége (farok) pedig hidrofób (apoláros).

A biológiai membránban foszfolipidek fordulnak elő, melyek az alábbi két részből épülnek fel:

1. poláris fej rész

2. két darab hidrofób szénhidrogén lánc (farok).

Az alapvegyület a foszfatidsav, ami egy glicerin molekula két zsírsavval észteresítve, amihez még egy foszforsav is kapcsolódik. A molekula “farka” leggyakrabban 14-24 szénatomszámú zsírsavakból áll. Az egyik zsírsav általában egy vagy több cisz kettős kötést (telítetlen zsírsav) tartalmaz, és emiatt a szénhidrogén lánca megtörik.

A lánchossz és a telítettség fontos, mert befolyásolják a foszfolipidek összepakolhatóságát (ld. membrán fluiditás).

A foszfolipidek viselkedése vízben

Ha a foszfolipideket víz veszi körül, akkor aggregálódnak, úgy, hogy a hidrofób ‘farkaik’ belülre kerülnek, a ’fej’ pedig a víz felé néz. Alapvetően kétféle struktúrát képezhetnek vizes oldatban (ld. 2-2. ábra), attól függően, hogy:

· milyenzsírsavak vannak bennük

· milyen a hőmérséklet

· milyen ionok vannak jelen és

· milyen a diszperzió módja:

1. gömb alakú micella: Foszfolipid sémája
20 nm-es átmérőjű.

2. kettős réteg (bilayer).

Ha a lipid bilayer szabad vége vízzel nem érintkezhet, mert az termodinamikailag instabil, ezért azt eliminálni igyekszik (önhegedő tulajdonságú). A lipid kettős réteg zárt kompartmentet alkot, amit liposzómának nevezünk. Ha a kettős réteget elszakítjuk, akkor visszaheged, ami a spontán képződési tulajdonságából is következik. A lipid kettős réteg önhegedő tulajdonsága ideális a biológiai membrán képzéshez.

A lipid kettősréteg (bilayer) sémája

A lipid kettős réteg

A lipidek a biológiai membránokban kettős réteget alkotnak és ez a biológiai membránok általános struktúrális alapja.

Evidenciák a foszfolipid kettős rétegre:

1. Gorter és Grendel humán vörösvértest (eritrocita) lipidjeit víz felszínére kiterítve azt tapasztalták, hogy unimolekuláris film keletkezik. A monolayer felszínét az eritrocita felületének kétszeresének találták. Mivel az eritrocitában nincsenek belső membrán struktúrák, ezért ez azt bizonyította, hogy a sejtmembránja egy lipid kettős réteg (bilayer).

2. Elektronmikroszkópiában alkalmazott ozmium-tetroxidos festés a lipidek “fejéhez” kötődik. A keresztvágással készült vékony metszeten a sejtmembrán úgy néz ki, mint egy vasúti sín.

3. Az idegsejt Schwan-sejt membránjából kialakult mielin hüvelyén végzett röntgen-diffrakciós anyagsűrűség vizsgálat a 2-3. ábrán látható képet szolgáltatja.

4. Fagyasztva töréses elektronmikroszkópiás eljárás is bizonyítja, hogy sejtmembránban a lipidek kettős réteget alkotnak.

A sejtmembrán

A lipid kettős réteg egy két-dimenziós folyadék

Zsírsavak,foszfolipidek,glikoklipidek rendeződése vizes oldatban

Csak az 1970-es években ismerték meg a lipid molekulák viselkedését a lipid kettős rétegben és a biológiai membránokban. Először szintetikus lipid kettős rétegeket használtak a vizsgálatokhoz. A gyakorlatban kétféle szintetikus membránt szokás használni (ld. 2-4. ábra):

1. liposzómák: a kettős réteg gömbalakot ölt, aminek átmérője 25 nm és 1 µm között változhat.

2. planáris bilayerek ("fekete membránok"): két vizes fázist elválasztó lukra húzzák fel a kettős réteget.

Az egyedi lipidmolekulák mozgásának mérésére az elektronspin-rezonancia (ESR) használható, ha rendelkezünk egy párosítatlan elektront tartalmazó (pl. nitrozil csoport = N-O) vegyülettel. Ennek megfelelően lipidek a fej részében ilyen, ún. “spin jelölést” alkalmaznak és mérik a mobilitásukat a membránban.

A mérések alapján megállapítható volt, hogy:

1. A lipidek csak nagyon ritkán (havonta csak egyszer) ugranak az egyik rétegből a másikba. Az egyik rétegből a másikba való ugrást flip-flop-nak nevezzük, ami tehát termodinamikailag nem kedvezményezett.

2. Ezzel szemben a szomszéd lipid molekulákkal másodpercenként átlagosan 10⁷-szer helyet cserélnek (laterális diffúzió). Ez a szám egy 10^-8 cm²/sec diffúziós együtthatót szolgáltat, ami azt jelenti, hogy a lipidek 2 µm / sec sebességgel diffundálnak a membrán egyik rétegében (emlékezzünk, hogy a baktérium sejt hosszára: kb. 2 µm).

3. a longitudinális tengelyük körül pedig folyamatosan forognak (rotáció).

Hasonló kísérletek történtek izolált membránokkal és egyszerű intakt sejtekkel (mikoplazmák, baktériumok és vörösvértestek) is. Ezen kísérletek olyan eredményekre vezettek, mint a szintetikus membránnal végzett vizsgálatok. Mindezek alapján megállapítható, hogy a lipid kettős réteg úgy viselkedik, mint egy két dimenziós folyadék: a lipid molekulák a folyadék halmazállapothoz hasonló sebességgel szabadon diffundálnak és forognak, de csak az adott rétegben, vagyis mozgásuk két dimenziós. Mivel a lipidek gyakorlatilag nem lépnek át a másik rétegbe, ezért szintetikus membránokban a lipid molekula az egyik rétegbe van “zárva”.

Mivel a lipid molekulák nem tudnak átugrani az egyik rétegből a másikba (flip-flop), ezért felvetődik a kérdés, hogy az élő sejtek miként növelik a membránjaik felületét, hiszen a sejt által újonnan szintetizált lipid molekulák nyilvánvalóan a belső rétegbe épülnek be? A sejtek számára a foszfolipid transzlokátor (flippáz) nevű enzim jelenti a megoldás, ami a lipid molekulák egy részét (felét) átviszi a másik rétegbe.

A kettősréteg fluiditása az összetétel függvénye

A membrán fluiditás nagyon fontos a membrán-folyamatokhoz: hűtésre a membrán viszkozitása megnő, és a transzport-folyamatok leállnak. A fluiditás a lipid összetétel és a homérséklet függvénye. Szintetikus lipid membránokon végzett kísérletek szerint az egyféle foszfolipidből álló kettősréteg folyadék állapotból kristályos (gélszerű) állapotba megy át egy jellegzetes fagyásponton és fordítva: hő hatására a gélszerű állapot folyadékszerűvé alakul Ez a hirtelen változás (fázis átmenet) egy szűk homérséklet tartományban következik be.

A rövidebb és telítetlen zsírsavakat tartalmazó membránokat nehezebb fagyasztani (alacsonyabb a fagyáspontjuk), mert a rövidebb és merevebb láncok között gyengébbek a Van der Waals erők, ezért nehezebben lépnek egymással kapcsolatba.

Mivel a membrán fluiditás esszenciális a membrán folyamatok fenntartásához, ezért a váltakozó hőmérsékleten tartózkodó sejtek szabályozzák membránjaik lipid összetételét a hőmérsékletfüggvényében a membrán fluiditás közel állandó értéken tartása érdekében. Hőmérséklet csökkenés esetén több telítetlen zsírsavat építenek a membránjaikba, ezért az fluidabb lesz alacsonyabb hőmérsékleten is.

Transzmembrán α-hélix szerkezet

A koleszterin hatása a membrán fluiditásra

Sok eukarióta sejt plazmamembránja koleszterint tartalmaz, aminek mennyisége elérheti a foszfolipidét. A koleszterin interkalál a foszfolipidek közé, úgy hogy hidroxil csoportja a lipidek poláris fejével van kölcsönhatásban, rigid szterán váza pedig immobilizálja a szénhidrogénláncok azon részeit, amik a fejhez közelebb esnek. Ennek következtében a gátolja a lipidek mozgását a membránban és kevésbé fluiddá teszi a membránt. Jóllehet kevésbé fluiddá teszi a membránt, mégis gátolja a membrán fázisátmenetét is, mert a lipidek szénhidrogénláncai nehezebben tudnak kölcsönhatásba lépni az alacsonyabb hőmérsékleten.

A lipid összetétel változik az élovilágban

A különböző biológiai membránok lipid összetételéről a következőket érdemes megjegyezni:

1. Baktériumokban általában egy alapvető foszfolipid van és ez foszfatidil-etanolamin. Soha nincs koleszterin. A baktérium membránnak nem kell merevnek lennie, mert a mechanikai stabilitást a sejtfal biztosítja.

2. Emlős sejteknél a membrán összetétel sokkal változatosabb. A koleszterin mellett alapvetően az alábbi négy féle foszfolipid fordul elő:

n foszfatidil-szerin

n foszfatidil-kolin

n foszfatidil-etanolamin és

n szfingomielin.

A foszfatidil-szerinnek negatív töltése van, míg a többi foszfolipid semleges fiziológiás pH-n (a foszfát negatív, míg az amino-csoport pozitív töltésu). Ez a négy foszfolipid adja membránlipidek több mint felét.

A fenti négy foszfolipid mellett van még foszfatidil-inozit is, de sokkal kevesebb, mert a szignál képzésben van alapvető szerepe.

A lipid kettős réteg aszimmetrikus

Az eddig vizsgált biológiai membránokban a két réteg lipid összetétele alapvetően eltérő.

A vörösvértest membránban pl.:

1. minden lipid molekula, amiben kolin van (foszfatidil-kolin és szfingomielin) a külső rétegben van (exoplazmás réteg).

2. a terminális NH₂ csoportot tartalmazó lipidek (foszfatidil-etanolamin és foszfatidil-szerin) pedig a belső rétegben.

Mivel a negatív töltésű foszfatidil-szerin mindig a belső rétegben van, ezért elektromos potenciálkülönbség van a két réteg között.

A lipid eloszlás aszimmetriája a foszfolipid transzlokátor (flippáz) hatásának következménye, ami a foszfolipideket az egyik rétegből a másikba áthelyezi, ugyanis a flippáz válogat és csak bizonyos foszfolipideket helyez át a külső rétegbe, másokat viszont a belső rétegben hagy.

A plazmamembrán külső felületét glikolipidek borítják

A glikolipidek (szénhidrátot tartalmazó lipidek) mutatják a legjellegzetesebb aszimmetriát. Szinte kizárólag az exoplazmás oldalon helyezkednek el, ahol mikroaggregátumokká asszociálódnak hidrogén-kötések révén. A cukor részük mindig a sejtfelszínen található. Az aszimmetria annak következménye, hogy a cukorrész a Golgi lumenjében (ami a sejt környezetével ekvivalens) adódik a lipidhez. Glikolipidek valószínűleg minden állati sejt membránjában vannak és a külső réteg lipidjeinek 5%-át teszik ki.

A legkomplexebb glikolipidek a gangliozidok: oligoszaharidokat tartalmaznak és 1-2 szialinsavat (N-acetil-neuraminsav), ami mindig negatív töltést ad a molekulának. Sok van az idegsejt membránban (10%-a a lipideknek).

Membránfehérjék

A lipidek adják a biológiai membránok alapvető struktúráját és impermeábilis tulajdonságát, az összes többi speciális tulajdonság pedig a membránfehérjék következménye.

A fehérjék mennyisége és típusa szerint a membránok alapvetően különböznek:

n mitokondrium belső membránjában a membrán össztömegének 76%-a protein.

n az idegsejtek mielin membránjában viszont csak 18% a protein van az elektromos szigetelés miatt.

n egy átlagos citoplazmamembrán fehérje tartalma pedig a fenti két érték közé esik vagyis kb. 50% proteint tartalmaz.

A membrán-lipidekhez hasonlóan a proteineknek is lehet oligoszaharid lánca (glikoproteinek). Így a sejtfelszín (sejtburok) alapvetoen szénhidrátokból áll (glycocalyx vagy cell coat).

A membránproteinek a lipid kettős réteggel különbözőképpen léphetnek kapcsolatba

Az egyes fehérjék különbözőképpen lépnek kapcsolatba a membránnal:

1. Integráns membránfehérjék: szoros kapcsolatban állnak a lipid kettős réteggel:

transz-membránfehérjék: áthatolnak a membránon úgy, hogy annak mindkét oldalán kilógnak. Egyszer vagy többször is átszelhetik a membránt. Amfipatikusak, akárcsak a membránt alkotó lipidek:

1. a hidrofób aminosav oldalláncaik a foszfolipidekkel lépnek kölcsönhatásba,

2. a hidrofil részeik pedig a membránt körülvevő vízzel.

A membránfehérje hidrofóbicitását kovalensen kötött lipidek is növelhetik. Hogy milyen lipid kapcsolódik kovalensen a membránfehérjéhez az attól függ, hogy a lipid a membrán melyik rétegével lép kölcsönhatásba:

Azok a fehérjék, melyek a membrán citoplazmás oldalával lépnek kapcsolatba a lipiden keresztül vagy

1. 14 szénatomszámú, telített zsírsavat (mirisztinsav) tartalmaznak, ami az N-terminálisú glicinhez kapcsolódik (pl. v-src) vagy

2. más szénhidrogén láncot (farnezil-csoport), ami a C-terminálishoz közeli ciszteinnel köt (pl. ras fehérjében).

Ezek a fehérjék a citoszólban, mint oldható fehérjék szintetizálódnak és csak a lipid hozzákapcsolását követően irányítódnak a membránba.

Azok a fehérjék, melyek a membrán külső (exoplazmás) felszínével lépnek kölcsönhatásba lipid molekulán keresztül mindig foszfatidil-inozithoz kapcsolódnak kovalensen oligoszaharidon keresztül. Ezek a fehérjék mint transzmembrán fehérjék keletkeznek az endoplazmás retikulumban, de a transzmembrán rész még ott levágódik és egy glikozil-foszfatidil-inozitol csoport adódik hozzájuk és ez köti őket az exoplazmás oldalra. A foszfolipáz-C enzim hasítja a glikozil-foszfatidil-inozitol csoportot, és ezek a fehérjék így könnyen felismerhetők.

2. Perifériális membránfehérjék (extrinsic fehérjék): nincsenek közvetlen kapcsolatban a foszfolipid kettősréteg hidrofób részével. Általában az integráns mebránfehérjék által vannak a membránhoz kötve nem kovalens kötések révén. Ezek a fehérjék gyengéd eljárásokkal (nagy vagy alacsony ionerősség, extrém pH) is felszabadíthatók a membránból, melyek csak a protein-protein kapcsolatokat bontják meg. Ezzel szemben az integráns membránfehérjék ezzel a módszerrel nem távolíthatók el.

Hogy egy membránfehérje miként köt a membránhoz, azt a funkciója határozza meg:

1. A transzmembrán proteinek mindkét oldalon funkció képesek és például molekulát tudnak transzportálni a membránon keresztül.

2. Sejtfelszíni receptorok is transzmembrán proteinek. Ha a külső oldalon köt valamilyen molekula (ligand) hozzájuk, akkor egy intracelluláris szignált képeznek.

3. Az intracellulárisan képződött szignál továbbításában szerepet játszó proteinek pedig a membrán belső felületéhez kötődnek, mint perifériális fehérjék.

A legtöbb membránfehérje a-hélix-szel szeli át a kettős réteget

A transzmembránfehérjéknek jellegzetes orientációja van a membránban, mivel nem mindegy, hogy a molekula mely része van a membrán bizonyos oldalán. Ez egyértelműen jelzi, hogy aszimmetrikusan helyeződnek a lipid kettős rétegbe.

A membránból kilógó két részt a membránt átszelő szegmens választja el, ami hidrofób aminosavakat tartalmaz, és elmerül a membrán hidrofób belsejében. A fehérjékben lévő peptid-kötés azonban poláros és mivel a lipid kettős rétegben nincs víz, ezért a peptid kötéseknek egymással kell hidrogén-kötést kialakítaniuk. A hidrogén-kötések az a-hélix-ben maximálisak. A transzmembrán fehérjék lipid kettősréteget átszelő szakasza, ezért általában a-hélix. A membránt egyszer átszelő transzmembrán fehérjék, ezért mindig tartalmaznak egy a-hélix struktúrát.

A membránt többször átszelő transzmembrán fehérjék a hidrogén-kötések maximális követelményének b-redővel is eleget tehetnek. Ilyenek pl. a porin fehérjék a Gram negatív baktériumok külső membránjában.

Ha egy fehérje bemerül a membránba, akkor azt át is szeli, mivel a lánc meghajlása csökkenti a hidrogén-kötéseket. Tehát a hidrogén-kötések maximalizálási elve magyarázhatja, hogy nem ismerünk olyan fehérjét, ami csak részlegesen merül a membránba.

A transzmembrán fehérjéket nagyon nehéz kristályosítani és ezért csak nagyon keveset lehetett röntgen krisztallográfiával vizsgálni. A fehérjét kódoló gén klónozása és szekvenálása azonban lehetőséget ad a fehérje elsődleges szerkezetének (aminosav sorrend) megállapítására. Az aminosav sorrend alapján pedig megállapítható, hogy a fehérje mely része hatol át a membránon, ha figyelembe vesszük, hogy:

1. a lipid kettős réteg átszeléséhez kb. 20-30 aminosavra van szüksége, és

2. ezeknek alapvetően hidrofób aminosavaknak kell lenniük, hogy a lipid kettős rétegbe bemerülhessenek.

Membránfehérjék detergensekkel szolubilizálhatók és tisztíthatók

A vízoldható globuláris fehérjék megtartják natív konformációjukat és egyedi fehérjékként oldódnak vizes oldatban. Ezzel szemben az integráns membránfehérjék aggregálódnak és kicsapódnak, ha kikerülnek a membránból. Transzmembrán fehérjék (és a membránhoz szorosan kötött fehérjék) csak hidrofób kölcsönhatásokat megszüntethető szerekkel vihetők oldatba (szolubilizálhatók).

Ilyen szerek a detergensek, amelyek ugyancsak amfipatikus molekulák (hidrofób csoportokhoz és vízhez is van affinitásuk). Vízben micellákat képeznek és ha sejtmembránnal lépnek kapcsolatba, akkor a membránfehérje hidrofób részéhez kötnek és kiszorítják onnan a lipideket. Mivel a molekula másik fele poláris, ezért a fehérjét oldatba hozzák, mint egy detergens-protein komplex.

A detergens poláros feje lehet:

1. töltött (ionos): ilyen pl. az SDS (sodium dodecyl sulfate), ami denaturálja a fehérjéket, mert a belső hidrofób magjukhoz köt (ld. SDS gél elektroforézis).

2. semleges (nem ionos): pl. Triton X-100, ami kis koncentrációban nem denaturálja a membránfehérjéket, de oldja azokat. Triton X-100-al aktiv formában izolálhatók a membránproteinek.

Eritrocita membrán

A legjobban ismert sejtmembrán az eritrocita membrán, mert

1. könnyű beszerezni

2. nem szennyezett más sejtekkel,

3. eritrocitának csak plazmamembránja van (nincs organelluma), szemben más sejtekkel ahol a plazmamembrán az összmembrán felületnek csak 5%-a).

Az eritrocita sejtmembránját emellett még könnyű is preparálni, mert ha a sejteket kis sókoncentrációjú oldatba teszik, akkor szétdurrannak, a hemoglobin kiszabadul és ún. "ghost"(szellem) képződik. A “ ghost” többféleképpen is vizsgálható:

1. lukas (leaky) formában,

2. hegesztett (sealed) formában, aminek

n normális fele van kívül (right side out) vagy

n a belső fele van kívül (inside out vesicles).

Fagyasztva töréses elektronmikroszkópia használatos a membránok vizsgálatára

Ennek lényege illetve alkalmazásának főbb lépései a következők:

1. sejteket folyékony nitrogénben fagyasztják,

2. a fagyott mintát késsel törik úgy, hogy

3. a törés a hidrofób rétegben következik be.

A törött felszínen kitüremkedések (protuberanciák) figyelhetők meg, amik a membránfehérjéktől erednek. A citoplazmás oldal neve P-felszin (protoplazmás), míg az exoplazmás oldalé “E-felszín”.. A két felszín gyakran egymás tükörképe. A membránfehérjék mindig az egyik felszínhez ragadnak, mégpedig ahhoz, amelyikhez sokkal jobban kötődnek.

Sok membránfehérje is diffundál a membrán síkjában

Csak1970-ben bizonyították, hogy a plazmamembrán fehérjék többsége mobilis a membrán síkjában.

Egér és humán fibroblaszt sejteket fuzionáltatattak, melynek eredményeként egy heterokarion jött létre. Mindkét faj egy-egy membránfehérjéje ellen ellenanyagot (antitest) állítottak elő, amikhez különböző színű fluoreszcens festékeket kacsoltak. A sejtfúziós terméket 37^oC-on különböző ideig inkubálták, majd jégen hűtötték és glutáraldehiddel fixálták. A sejtfúziót követően a két membránfehérje még külön régióban volt kimutatható, de az inkubálás során folyamatosan elkeveredtek.

Folt- (patching) és sapka-képződés (capping) is a fehérjék mozgására utal

Ha membránfehérje ellen termelt multivalens (több kötőhellyel rendelkező) antitestet adnak a sejtekhez, akkor az adott fehérjék aggregálnak (patching) az antitest által okozott keresztkötés miatt. Ez is igazolja, hogy a fehérjék diffundálnak a membránban. Ha egyszer aggregálódtak a fehérjék, akkor általában a sejt egyik pólusára vándorolnak (capping).

Fluorescence recovery after photobleaching (FRAP)

A membránfehérjék diffúziójának kvantitativabb mérése a fluorescence recovery after photobleaching (FRAP) módszeren alapul.

A felületi fehérjére specifikus ellenanyagot (antitest) itt is fluoreszcens festékkel kapcsolják. A foltképzés (patching) elkerülése miatt fontos, hogy monovalens (egy kötőhelyes) legyen az antitest. Lézerrel a festéket elszíntelenítik kis területen. A fehérített terület fluoreszcenciája időben növekszik, mert bediffundálnak a nem elszíntelenített molekulák. A fluoreszcencia növekedéséből a fehérje diffúziós koefficiense (D) meghatározható. Ennek értéke az egyes membránfehérjékre nagyon különböző, de általában a proteinek D-je kb. 1/10-e vagy 1/100-a a lipidekének.

A sejtmembránban fehérjék és lipidek specifikus régiókban tömörülhetnek

A biológiai membrán két dimenziós folyadék, de ez nem jelenti azt, hogy a fehérjék mindegyike úszik a lipid tengerben. A sejtek gyakran korlátozzák a fehérjék membránban való úszását.

Epitéliális (hám) sejtek (pl. bél és vese) számára pl. nagyon fontos, hogy a különböző sejtfelszínükön (apikális, bazális és laterális felszín) különböző fehérjék helyezkedjenek el. Ez az aszimmetrikus fehérje eloszlás, ami alapvető jelentőségű a hámsejtek funkciójához az ún. tight junction-el valósul meg.

Alapvetően négy oka lehet annak, hogy bizonyos plazmamembrán fehérjék laterális diffúziója korlátozott:

1. A fehérjék és lipidek szeparálódását legalábbis részben az intercelluláris barrierek (tight junction) okozhatják.

2. A fehérjék aggregálódhatnak (bakteriorodopszin a Halobacterium bibormembránjában)

Makromolekulával lépnek kapcsolatba a sejten

3. belül vagy

4. kívül.

A sejtfelszínt szénhidrát molekulák boritják

A plazmamembrán fehérjéket szénhidrátok “dekorálják” és rejtik el minden eukarióta sejt felszínén. A szénhidrát láncok proteinekhez (glikoproteinek) és lipidekhez (glikolipidek) kötődnek kovalensen. A sejtburok (glycocalyx, cell coat) kifejezés a sejtfelszín szénhidrátban gazdag régiójára utal. Festhető és lektinek kötnek hozzá.

A KcsA bakteriális káliumcsatorna vázlatos szerkezete