Sejtkémia

(Készítette:Parrag Tamás vegyész hallgató)

Tartalom

-Sejtet alkotó anyagok

-Makromolekulák felépülése apróbb egységekből:

-Szacharidok:

-Monoszacharidok

-Oligoszacharidok

-Poliszacharidok

- Zsírok/ lipidek/ membránok

- Nukleinsavak

- Aminosavak:

- Csoportosítás

- Aminosavak halmazszerkezete

-Fehérjék

-Kémiai kötések:

- Elsőrendű kémiai kötések

- Másodrendű kémiai kötések

Sejtet alkotó anyagok:

A sejtben, egy időben több ezer biokémiai folyamat is lejátszódhat. Valamennyi élettani és fizikokémiai átalakulás a sejt molekuláris szintjén zajlik le. Ez a megállapítás érvényes az információs folyamatokra is. A sejteket felépítő legfontosabb elemek a C, N, O, P, S. Ezen atomok kombinációjával számos élő szervezetet felépítő fehérjék, lippidek, DNS, RNS, membránok építhetők fel. Az anyagok melyek még fontosak az élő szervezetben az ionok, az emberi vér az ionok közül leggyakrabban a Na⁺, K⁺, Ca²⁺ kationok illetve a Cl^- és a HCO₃^- anionok fordulnak elő. És amit nem említettem meg a víz az ami mindent körülvesz (álltalábba legfontosabb közvetítő közeg) anyag, információ, áramlás, és kémiai reagens, szóval az élet alapja.

1.Ábra.Sejtet alkotó anyagok kémiai anyagok

2.Ábra.Sejtet alkotó kémiai vegyületek

Makromolekulák felépülése apróbb egységekből:

Különböző kémiai/biokémiai reakciók során kicsi szerves molekulákból makromolekulák képződnek.

Cukrokàpoliszacharidok

Zsírsavakàzsírok/lipidek/memránok

Aminosavakàfehérjék

Nukleotidokànukleinsavak

3. ábra Makromolekulák keletkezése vegyületekből

4. ábra Makromolekula lánc keletkezése vegyületekből

Monoszacharidok/cukrok:

A legegyszerűbb szénhidrátok, általában 3, 4, 5, 7, de leggyakrabban 6 szénatomot tartalmazó molekulák. Vízben jól oldódnak, édes ízűek (pl. szőlőcukor, gyümölcscukor). Ezek a hat szénatomos cukrok a C₆H₁₂O₆ összegképlettel jellemezhetők. Ez az összegképlet a gyakorlatban 64 különböző vegyületet (izomereket; α, β, L, D) jelenthet, de a gyakoribb változatok száma kevesebb. (A fent említett glükóz és fruktóz mellett a mannóz és galaktóz is hexóz.)

Fontosságuk:

-a Oligoszacharidok, Poliszacharidok felépítésénél

-a sejtek energiaforrásai

-nukleotidok, nuleinsavak alkotórészei melyből a DNS és az RNS épül fel

5. ábra Monoszacharidok lineáris és gyűrűs szerkezete

Oligoszacharidok:

Az oligoszacharidok olyan, glikozid típusú vegyületek, amelyekben az aglikonrész is cukor. Úgy képződnek, hogy egy monoszacharid glikozidos hidroxilcsoportja ugyanolyan vagy más monoszacharid valamelyik hidroxilcsoportjával vízkilépés mellett reagál. Ez a kondenzációs folyamat tovább is folytatódhat, és ily módon tri-, tetra-, penta- és hexaszacharidok képződhetnek. Ha az összekapcsolt monomerek száma 7–10-nél nagyobb, akkor már poliszacharidokról van szó:

6. ábra Monoszacharidokból Poliszacharidok Oligoszacharidok keletkezésének reakció egyenlete

Poliszacharidok

Ha az összekapcsolt monomerek száma 7–10-nél nagyobb, akkor már poliszacharidokról van szó:

7. ábra Oligoszacharid Poliszacharid molekula váza

Cellulóz

• β-D-glükóz egységekből épül fel.
• Általános képlete: (C6H₁₀O5)n.
• Az egységek 1-4'-b-glikozidkötéssel kapcsolódnak össze (ls. cellobióz).
• Fonalszerű, lineáris molekula.
• A konformációt hidrogénkötések stabilizálják egyrészt az egymás után következő glükózrészek között, másrészt a láncok között (kötegekbe rendeződés).
• Fehér színű, íztelen, szilárd anyag.
• Vízben gyakorlatilag oldhatatlan.
• Nem redukáló! (A molekula egyetlen glükózegysége elvileg képes redukálni, de ez elenyésző hatású a molekula egészét tekintve.)
• Biológiai jelentősége: növényi vázanyag (sejtfal).
• Felhasználás: papír- és textilipari nyersanyag; filmek, lakkok, műszálak gyártása.

Keményítő

• α-D-glükózegységekből épül fel.
• Általános képlete: (C6H₁₀O5)n
• Amilóz és amilopektin egységekből épül fel!
• Az amilózban a-1-4'-glikozidkötésekkel kapcsolódnak a cukormolekulák; az amilopektin esetében az a-1-4'-glikozidkötések mellett kb. 20-25 glükózegységenként elágazások találhatók a-1-6'-glikozidkötésekkel!
• Az amilóz spirális lefutású (hélix), az amilopektin helyenként spirális de az elágazódások miatt ágas-bogas szerkezetű.
• A konformációt hidrogénkötések stabilizálják egyrészt az egymás után következő glükózrészek között, másrészt a spirál "emeletei" között.
• Fehér színű, íztelen, szilárd anyag.
• Hideg vízben nem oldódik, forró vízben kolloid rendszert képez.
• Nem redukáló!
• Biológiai jelentőség: a növények raktározott tápanyaga.

Glikogén

• Az amilopektinhez hasonló szerkezetű, de nagyobb moláris tömegű vegyület, még gyakoribb elágazódásokkal!
• Biológiai jelentőség: állati tartaléktápanyag (máj, izmok).

Kitin

• A cellulózhoz hasonló szerkezetű.
• Alapegységei N-acetil-glükózamin molekulák.
• Biológiai jelentőség: Az ízeltlábúak és egyes férgek kültakaróját képezi.

Heparin

• Glükózamin és glükuronsav (a 6. szénatomon karboxilcsoport található!) alapegységekből épül fel.
• Vízoldékony.
• Biológiai jelentőség: alvadásgátló.

Zsírok/ lipidek/ membránok:

8. ábra Zsír, olaj, zsírsav és olaj sav molekulla váza

Lipidek

• vízoldhatatlan, de szerves oldószerekben oldódó biomolekulák összefoglaló neve
• lipidek csoportjai:
• zsírsavak - hosszú szénláncú karbonsavak (C₁₂ - C₂₀)
• zsírok és olajok - zsírsavak és glicerin triészterei (trigliceridek)
  (a monogliceridek monoészterek, a digliceridek diészterek)
  (energiatároló funkció)

• foszfatidok - a glicerin foszfátészterei (+ zsírsavak)
  (membrán-összetevők)

Zsírok és olajok

• a zsírok szilárdak, az olajok folyékonyak (azonos triglicerid-szerkezet)
• oldhatatlan lerakódás, melyből szükség esetén energia nyerhető

Zsírsavak

• az összes természetes zsírsav páros számú szénatommal rendelkezik, mivel acetátegységekből (C₂) szintetizálódnak
• a természetes telítetlen zsírsavakban cisz-konfigurációjú kettős kötések találhatók
  a cisz kettős kötések alacsonyabb olvadáspontot eredményeznek
  a telítetlen és a többszörösen telítetlen zsírok könnyebben emészthetők.

Foszfolipidek

• a szappanszerkezet természetes megfelelője
  poláris foszfátfej
  két apoláros farok

A membránlipidek túlnyomó többsége foszfolipid. Ha egy glicerinmolekulát 2 molekula zsírsavval és egy molekulát foszfát csoporttal észteresítünk, akkor pedig foszfolipidhez jutunk.

9. ábra foszfolipid általános sémája

Kétrétegű lipid membránok

• foszfolipidekből felépülő kétrétegű membrán ,más lipidek a membrán apoláris részében találhatók.

10. ábra Foszfolipid mebránban felvett alakja

A membrán:

A sejtmembrán alapja egy lipidmolekulából álló kettős réteg. A lipidmolekulák legjellemzőbb s a membránalkotás szempontjából igen fontos tulajdonsága, hogy egyik végük vízben oldódó, hidrofil, a másik végük zsírszerű, vízben nem oldódó, hidrofób. A membránlipidek túlnyomó többsége foszfolipid. Ha egy glicerinmolekulát 2 molekula zsírsavval és egy molekulát foszfát csoporttal észteresítünk, akkor pedig foszfolipidhez jutunk.

Vizes közegbe kerülve a foszfolipidmolekulák spontán kettős réteggé rendeződnek, olyanformán, hogy a külső oldalon a víz felé néznek a hidrofil fejek, és befelé, a kettős réteg belseje felé a hidrofób farkok, amelyek kiszorítják onnan a vizet. A kialakuló membránok a vízben gömb alakot vesznek fel(micellák), vezikulákat alkotnak. A foszfolipid kettős réteg ellátja a hártya elválasztó funkcióját, az elhatárolás feladatát. A közlekedést a membránon keresztül s a többi funkciót a lipidrétegbe ágyazódott fehérjemolekulák biztosítják. Ezek adják meg a különböző membránoknak a sajátos megkülönböztető jegyeket, s hajtják végre speciális feladatait. Mintegy szivattyúként működnek, s a sejt szükségleteinek megfelelően, a kívülről és belülről kapott információk alapján, nyitják és zárják a csatornákat, és biztosítják az anyagok ki és bevándorlását.

11. Ábra. Zsírsavak foszfolipidek és glikolipidek rendeződése vizes oldatban.

Ennek a jelenségnek energetikai oka van: ez az elrendezés biztosítja a legalacsonyabb szabad energia szintet. A membránokat biológiai szempontból két tulajdonságuk teszi nagyon fontossá: mivel belsejük hidrofób szénhidrogén, átjárhatatlanok a biológiai molekulák aminosavak, nukleinsavak, fehérjék, cukrok és ionok számára. Ezért működhetnek válaszfalként. A másik nagyon fontos tulajdonságuk, hogy lágyak, rugalmasak, viszkozitásuk az olajéhoz hasonló. Tulajdonképpen kétdimenziós folyadékok.

Nukleinsavak:

Az élő szervezet minden biológiai tulajdonságának átörökítéséért felelős makromolekulák!

Savval főzve hidrolizálnak, és a hidrolizátum:

foszforsavat,

ötszénatomos cukrot,

és nitrogéntartalmú heterociklusos vegyületet tartalmaz.

Építőegységeik a NUKLEOTIDOK!

12. ábra Nukleotidok

A nukleotidok felépítése:

PENTÓZ: D-ribóz (RNS) vagy 2-dezoxi-D-ribóz (DNS).

A pentóz 1'-szénatomjához kapcsolódó nitrogéntartalmú heteroaromás bázis:
- PURINVÁZAS bázisok: adenin, guanin
- PIRIMIDINVÁZAS bázisok: citozin, uracil, timin

A pentóz 5'-szénatomján lévő hidroxilcsoportját észteresítve foszforsav.

A nukleotidok szerepe

Tri- és difoszfátjai a szervezet energiahordozói: ATP, ADP!

Koenzimek alkotórészei: NAD, NADP, KoA!

A sejtek kommunikációs kapcsolataiban játszanak szerepet: cAMP!

13. ábra Energia körfolyamat

A nukleinsavak alkotórészei!

A nukleinsavak felépülése

A nukleinsavak nukleotidokból épülnek fel. A polinukleotidlánc tulajdonképpen poliészterlánc, melyben a nukleotid pentózának 5' szénatomjával észterkötésben lévő foszfátcsoport a másik nukleotid pentózának 3' szénatomján lévő hidroxilcsoporttal kondenzációs reakcióban (vízkilépés) hoz létre észterkötést.

A nukleisavak fajlagossága

A cukor-foszfát-lánc egységei monoton ismétlődnek, ezek tehát nem specifikusak! A molekula egyediségét a nukleotidok bázisai, azok szekvenciája (sorrendje) szabja meg!

A nukleinsavak konformációja

A cukor-foszfát-lánc különböző pontjai között hidrogénkötések jöhetnek létre. Egy-egy lánc különböző szakaszai - RNS esetén -, kettős polinukleotidláncnál - DNS esetén - a két lánc bázisai között jöhetnek létre hidrogénkötések, de csak meghatározott formában! Az adenin két hidrogénkötéssel csak timinhez (DNS) illetve uracilhoz (RNS), míg a guanin három hidrogénkötéssel csak citozinhoz kapcsolódhat!

14. ábra DNS felépítése

Aminosavak:

Fehérjékből savas hidrolízis hatására aminokarbonsavak, röviden aminosavak keletkeznek.
Az aminosavak olyan vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport és karboxilcsoport egyaránt előfordul. Biológiai jelentőségüknél fogva ehelyett csak a fehérjeeredetű aminosavakkal foglalkozunk.

A fehérjék építőkövei az a-aminosavak! Általános szerkezetük:

15. ábra Aminosavak általános felépítése

Az aminocsoport a 2., azaz az α szénatomon helyezkedik el. Az α szénatom királis, kivéve, ha R=H! A természetes aminosavak L-konfigurációjúak, azaz konfigurációjuk analóg az L-glicerinaldehid konfigurációjával.

16. ábra a) Amino csoport elhelyezkedése b) Aminosav ikerionos formája

A természetes aminosavak közül mintegy 20, különböző alkilcsoportot (R-csoport) tartalmazó molekula a legelterjedtebb.

Csoportosítás

Az oldallánc jellege szerint történhet.

• APOLÁROS
• POLÁROS

o Vízmolekulákkal hidrogénkötést tud létesíteni.

o Vizes oldatban az oldalláncban lévő karboxilcsoport disszociált formában vagy anion alakban, az erősen bázisos csoport pedig protonált formában vagy kation alakban van jelen.

Eszerint a természetes aminosavak "R"-lánca:

1. Semleges, apoláros
   
   Példa:

R = H	amino-ecetsav: H2N-CH2-COOH GLICIN
R = CH3	2-amino-propánsav vagy ALANIN
R = CH2-C6H5	FENILALANIN

2. Semleges, poláros
   
   Példa:

R = CH2-OH	SZERIN
R = CH2-SH	CISZTEIN
R = CH2-CO-NH2	ASZPARAGIN

3. Poláros, gyengén savas
   
   Példa:

R = CH2-C6H4-OH

TIROZIN

5. Poláros, erősen savas vagy bázikus
   
   Amino-dikarbonsavak és diamino-karbonsavak tartoznak ide:

Bázikus aminosav:

Savas aminosav:

Példa:

R = CH2-COOH	ASZPARAGINSAV
R = (CH2)4-NH2	LIZIN

Más megfontolás alapján a fehérjéket felépítő aminosavak feloszthatók három nagy csoportra, de még ezeken a csoportokon belül is kisebb alcsoportok különböztethetők meg.

1.) MONOAMINO-MONOKARBONSAVAK

Egyetlen bázisos aminocsoportot és egyetlen savas karboxilcsoportot tartalmaznak. Neutrális aminosavaknak is tekinthetők, mert bennük azonos a savas és bázisos csoportok száma.

1. Apoláros oldalláncú aminosavak
   
   Ebbe az alcsoportba olyan aminosavak tartoznak, amelyek oldalláncként alkilcsoportot tartalmaznak. Ide sorolhatók: glicin (Gly) [az oldallánc helyén hidrogénatomot tartalmaz, az egyetlen akirális aminosav!], alanin (Ala), valin (Val), leucin (Leu), izoleucin (Ile).
2. Alkoholos oldalláncot tartalmazó aminosavak
   
   Ide két aminosav sorolható: szerin (Ser), treonin (Thr).
   
   
3. Kéntartalmú aminosavak
   
   Ide szintén két aminosav tartozik: cisztein (Cys), metionin (Met).
   
   
4. Aromás oldalláncot tartalmazó aminosavak
   
   Ide három aminosavat sorolhatunk: fenilalanin (Phe), tirozin (Tyr), triptofán (Trp).
   
   
5. Prolin (Pro), amely gyűrűvé záródik, és a szekunder aminokra jellemző iminocsoportot tartalmaz.
   
   
6. Aszparagin (Asn), glutamin (Gln), amelyek amidok.

2. MONOAMINO-DIKARBONSAVAK

Egy bázisos aminocsoport és két savas karboxilcsoport fordul elő! Ezeket savas aminosavaknak nevezzük. Ide tartozik az aszparaginsav (Asp) [a második karboxilcsoport a béta szénatomhoz kapcsolódik] és a glutaminsav (Glu) [a második karboxilcsoport a gamma szénatomhoz kapcsolódik].

3. BÁZISOS AMINOSAVAK

Jellemző ezen molekulákra, hogy egy második bázikus csoportot is tartalmaznak, ilyen a lizin (Lys), ahol a második bázikus csoport aminocsoport; a hisztidin (His), itt gyengén bázisos 4-imidazolilcsoport található; valamint az arginin (Arg), melyben igen erős bázisos sajátságú guanidino-csoport található.

Az aminosavak halmazszerkezete

Minden aminosav tartalmaz legalább egy bázikus amino- és egy savas jellegű karboxilcsoportot. Vizes oldatban, de kristályosítva, szilárd állapotban is az aminocsoport protonált, a karboxilcsoport protonálatlan állapotban van: ikerionos szerkezetű!

17. ábra Aminosav ikerionos szerkezete

Az aminosavak ezért standardállapotban szilárd halmazállapotúak, a rács ionos jellegű.

Tulajdonságaik

• Amfoterek, tehát a vízben rosszul oldódó (nagy, apoláros jellegű láncot tartalmazó) típusaik is feloldhatók sav-, illetve lúgoldatban (savoldatban a karboxilátion protonálódik, lúgoldatban az alkil-ammóniumion ad le egy protont).
• A vízoldékony aminosavak vizes oldatának kémhatása a karboxil- és az aminocsoportok, valamint az egyes csoportok sav-bázis erősségétől (K_s, K_b) függ. Az amino-dikarbonsavak savas, a diamino-karbonsavak lúgos kémhatást okoznak a vízben, de az egyetlen amino- és egyetlen karboxilcsoportot hordozó aminosavak sem feltétlenül semlegesek. Példa erre, hogy a glicin vizes oldata gyengén savas kémhatású, mivel a K_s= 4,5·10^-3, a K_b= 2,5·10^-10.
• A természetes eredetű aminosavak a fehérjékben amidkötéssel, biológiai értelemben peptidkötéssel kapcsolódnak.

18. ábra peptidkötés kialakulása különböző aminosavak között

Fehérjék

Alapszerkezet

Egy vagy több, aminosavakból összekapcsolódó polipeptidláncból és esetenként szervetlen vagy szerves, nem polipeptid típusú részből álló makromolekulák.

19. ábra Polipeptidlánc

Jellemzők

Specifikus makromolekulák, melyben az építőegységek (aminosavak) sorrendje egyediséget kölcsönöz az adott molekulának!

Szerkezet

a.) Elsődleges szerkezet (primer struktúra)

• aminosavszekvencia (aminosavsorrend)
• az egyediséget a polipeptidláncban oldalláncként jelentkező R-csoportok sorrendje biztosítja.
• A polipeptidlánc a peptidkötés körül nem foroghat (az oxocsoport pi-kötése és a nitrogén atom nemkötő elektronpárja delokalizálódik, ezzel rögzül a peptidkötés! /ls. ábra/).
• A merev, síkalkatú peptidkötések közötti (az alfa-szénatom körül!) részlet mindkét oldalon elfordulhat (az ún. amidsíkok az alfa szénatom körül elforoghatnak). Az elvileg végtelen lehetőség közül az R-oldalláncok nagysága és töltése miatt jó néhány nem valósulhat meg.
• Mégis a természetben egy adott fehérje csak egy vagy néhány konformációban fordul elő. Ennek oka a környezet (pH, ionkoncentráció, hőmérséklet stb.) viszonylagos állandóságában keresendő.

A fehérjék természetes lánckonformációja

b.) Másodlagos szerkezet (szekunder struktúra)

• A lánckonformáció viszonylag monoton ismétlődő egységekből kialakuló szerkezete, mely leggyakrabban az α-hélix, illetve a β-redő.
• A lánckonformációt a peptidkötések atomjai között kialakuló másodrendű kötések (pl. hidrogénkötések) tartják fenn, melyek a spirális szerkezetben az egymás feletti struktúrákat (α-hélix), a β-redőben az egymás mellé, hullámpapírszerűen rendeződött láncrészeket tartják össze.

c.) Harmadlagos szerkezet (tercier struktúra)

• A másodlagos szerkezeti elemek - az α-hélix, β-redő - egymáshoz viszonyított elrendeződését jelenti, beleértve az azokat egymástól esetleg elválasztó rendezetlen, ún. random szerkezeti részeket is!
• A lánckonformációt a másodrendű kötések mellett az oldalláncok közötti ionos kötések (pl. a karboxilátion és az alkil-ammóniumion között), illetve kovalenskötések (diszulfidhíd két cisztein molekula között) tartják fenn.

d.) Negyedleges szerkezet (kvaterner struktúra)

• A több polipeptidláncból álló fehérjemolekulákra jellemző, és a polipeptidláncok egymáshoz való viszonyát jelenti.
• A különböző alegységek (polipeptidláncok) közötti kapcsolatot a tercier struktúrát fenntartó erőkhöz hasonló kötések biztosítják.

A fehérjék típusai

1.) Konformáció szerint

• FIBRILLÁLIS FEHÉRJÉK, melyeknek tercier struktúrájára az jellemző, hogy a molekuláknak csaknem teljes hosszában egyféle szekunder szerkezeti elem van jelen, így a hajat α-hélix, míg a selymet b-redő szerkezeti elemek építik fel.
• GLOBULÁRIS FEHÉRJÉK, amelyek harmadlagos szerkezetére random (rendezetlen) szakaszok is jellemzők, míg más szakaszok β-redőzött vagy α-hélix struktúrát vesznek fel. Ilyenek az immunglobulinok, a hemoglobin, az albuminok. Molekuláik nagyjából gömb alakúak.

2.) Vegyi összetételük szerint

• Egyszerű fehérjék (proteinek), amelyek csak aminosavakra hidrolizálhatók.
• Összetett fehérjék (proteidek), amelyek aminosavakon kívül más, szerves vagy szervetlen, ún. nem fehérjerészt is tartalmaznak. Ilyen a hemoglobinban a hem, ami vastartalmú porfirinvázas vegyület; a tejben a kazein, ami foszfátcsoportot tartalmaz. A név utal a nem fehérje rész milyenségére: lipoproteid (a nem fehérje rész lipid), glükoproteid (a nem fehérje rész szénhidrát) stb.

3.) Funkció szerint

• Struktúrfehérjék, az élőlények szerkezetét meghatározó fehérjék (szaru).
• Enzimek, vagyis biokatalizátorok.
• A sejtek kommunikációjában fontos fehérjék (hormonok, receptormolekulák).
• Transzportmolekulák.
• A mozgásban jelentős fehérjék (aktin, miozin, mikrotubulosok fehérjéi).
• Immunfehérjék (immunglobulinok).
• (Energiahordozók)
• Kálcium és nátrium szelektív memrán fehérjét felépítő aminosavak:

Nem megfelelő körülmények között a természetes lánckonformáció megszűnhet, ennek okai:

• az ionkoncentráció megváltozása
• pH-változás (a töltéssel rendelkező csoportok töltése megszűnhet, az oldalláncok ennek következtében elmozdulhatnak egymástól, és más oldalláncok között jöhetnek létre kötések)
• hőmérsékletváltozás (a hőmozgás hatására előbb a gyengébb, majd magasabb hőmérsékleten akár a kovalens diszulfidhidak is felszakadhatnak)
• sugárzások, amelyek képesek a kovalenskötések felszakítására.

Következményei:

• Denaturálódás: az eredeti funkció megszűnése.
• Koaguláció: a kolloid állapot megszűnése (kicsapódás).
  Mind a denaturáció mind a koaguláció lehet megfordítható - reverzibilis -, vagy visszafordíthatatlan - irreverzibilis -.

Kémiai kötések

Elsőrendű kémiai kötések:

a) Ionos kötés: Olyan elsőrendű kémiai kötés, mely ellentétes töltésű ionok között jön létre. Kationok: pozitív töltésű fémek, Anionok: negatív töltésűek nemfémek. Az ion töltésszáma megmutatja, hogy az ion töltése hányszorosa az elemi töltés értékének.

20. ábra Ionos kötés kialakulása

b)
Szilárd állapotban az ionok ionrácsba rendeződnek.
Rácsenergia: azaz energia, amely 1 mól kristályos anyag gázhalmazállapotú ionok képződésekor szabadul fel.
Rácsállandó: az ionrácsban az ionok olyan távolságban helyezkednek el egymástól, melyben közöttük fellépő vonzóerő és taszítóerő egyensúlyt tart.

b) Kovalens kötés: olyan elsőrendű kémiai kötés, mely közös elektronpáron kialakuló kapcsolat. Általában nemfémes elemek között jön létre.
Ha azonos atomok között jön létre a kovalens kötés, ill. En= 0 akkor apoláris kovalens kötés.
Ha különböző atomok között jön létre a kovalens kötés ill. En= 0<x<2 akkor poláris kovalens kötés. Lehet 1X, 2X, 3X kovalens kötés attól függ, hogy hány elektronpár vesz részt a kötés kialakításában.
Kötéstávolság: a két atommag közötti távolságot jelenti a molekulában. Jele: d [pm]
Kötési energia: az az energia, amely egy mól molekulában az adott kötés létrejöttekor szabadul fel. Jele: Ek KJ/mol
Molekulapálya: molekulának az a térrésze, ahol a kötő elektronpárok a légvalószínűséggel megtalálhatók.
Kovalens vegyérték: egy atom annyi vegyértékű ahány kötő e- pár kapcsolódik hozzá a molekulában.
Kötésszög: az atommagokat összekötő egyenesek által bezárt szög.

Molekula térbeli felépítése:

Kötéstávolság, kötésszög-túl függ.
Központi atom: azt a nagyobb vegyértékű elektront, amelyhez a többi kisebb vegyértékű atom kapcsolódik. Atomcsoport is körülveheti
Ligandum: a központi atomot körülvevő részecskéket közös néven nevezik.
Koordinációs szám: a központi atomot körülvevő ligandumok száma.
Delokalizált kötés: a kötő elektronpár 2-nél több atommag vonzása alatt áll, Pi kötés van közötte.
Lokalizált kötés: a kötő elektronpár 2 atomtörzs vonzása alatt áll. Szigma és Pi kötés van.
Datív kötés: olyan kovalens kötés, amelyben a kötő elektronpár mindkét elektronját ugyanaz.

Molekula polaritása:

A molekulák egy részénél a pozitív és negatív töltések középpontja nem esik egybe. Dipólusmolekula: a két pólussal rendelkező molekula.

21. ábra Víz váz szerkezete

Függ: a benne szereplő kötések polaritásától, a molekula térbeli felépítésétől
A kötés polaritására az elektronegativitás jellemző a molekula térbeli felépítésére a kötésszög.
Apoláris molekula: ha a molekulán belül a töltéseloszlás egyenletes
Poláris molekula: ha a molekulán belül a töltéseloszlás nem egyenletes
c) Fémes kötés: olyan elsőrendű kémiai kötés, mely az atomtörzs és a delokalizált vegyértékelektronok közötti vonzás. A fémben a részecskék között a kapcsolatot ez a nem lokalizált elektronrendszer teremti meg. Szilárd állapotban fémrácsot alkotnak. En= 0

Másodrendű kémiai kötések:

a) Dipólus-dipólus: ha a molekula dipólus, Keeson féle erők tartják, poláris molekulák között jön létre. Pl. szilárd HCl, folyékony CH₃Cl
b) Diszperziós: apoláris molekulák között, elektronfelhő eltorzulása következtében jön létre, így a molekula rövid időre polárissá válik és így a szomszédos molekula elektronfelhőjét is eltorzítja. H₂, 0₂ CH₄
c) Hidrogén-híd:

22. ábraVízben lévő Hidrogén-híd

A hidrogén-híd vízmolekulák között jön létre:

23. ábra Viz szerkezete

Van der Walls kötés:

Dipól-dipól kötéshez hasonló elektrosztatikus vonzó erő.

24. ábraVan der Walls kötés energia állapotai

Hidrofil kölcsönhatás:
Olyan molekula, vagy nagyobb molekula része, amely képes a vízzel vonzó kölcsönhatást kialakítani, és ezáltal a víz eredeti hidrogén hidas szerkezetét felbontani és átszervezni.

25. ábra Hidrofil kölcsönhatás kialakulása

Hidrofób kölcsönhatás:
Olyan molekula, vagy nagyobb molekula része, amely nem képes kialakítani a vízzel jelentősebb vonzó kölcsönhatást.  Ezeket a csoportokat sajátos, rendezett hidrátburok (klatrát) veszi körül.

26. ábra Hidrofób kölcsönhatás kialakulása

Hivatkozások, felhasznált irodalom:

- Szeberényi József Molekuláris sejtbiológia

- Lubert Stryer Biochemistry

- http://www.sulinet.hu/tovabbtan/felveteli/2001/20het/kemia/kemia20.html

- http://www.kfki.hu/chemonet/hun/eloado/szerves2/16notes.htm

- http://www.hik.hu/tankonyvtar/site/books/b55/ch03s04s02.html